河南农业科学 ›› 2019, Vol. 48 ›› Issue (6): 131-138.

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大肠杆菌免疫蛋白OmpA生物信息学分析及表位多肽疫苗设计

伍娜娜1,2,荣 娜1,2,康 超1,2,刘 祥1,2,陈 琛1,2,陈春琳1,2,丁 锐1,2,吴三桥1,2   

  1. 1.陕西理工大学 生物科学与工程学院/中德天然产物研究所,陕西 汉中 723001;2.陕西省天麻山茱萸工程技术研究中心,陕西汉中 723001)
  • 收稿日期:2018-12-21 出版日期:2019-06-15 发布日期:2019-06-15
  • 通讯作者: 刘 祥(1983-),男,安徽合肥人,副教授,博士,主要从事蛋白质组学与免疫学研究。E-mail:liuxiang888525@163.com
  • 作者简介:伍娜娜(1994-),女,陕西西安人,在读硕士研究生,研究方向:分子生物学。E-mail:wunana0413@163.com
  • 基金资助:
    陕西理工大学人才项目(SLGQD1803);陕西省教育厅科学研究计划项目(17JK0137);国家外国专家局项目(GDT20186100426)

  • Received:2018-12-21 Published:2019-06-15 Online:2019-06-15

摘要:   为进一步提高大肠杆菌外膜蛋白(OmpA)的免疫效果,对大肠杆菌的OmpA进行生物信息学分析并设计其表位多肽重组疫苗。运用DNAMAN 8.0和MEGA 5.0分别对OmpA进行同源性及系统发生分析,通过ExPASy-ProtParam对OmpA的理化性质进行分析,分别采用Signal P 4.1与TMHMM Serverv.2.0对OmpA进行信号肽和跨膜结构预测,应用SOPMA和SWISS-MODEL对OmpA进行二级结构和三级结构预测,通过String进行蛋白质互作网络分析,使用BepiPred 1.0和ABCpred方法预测OmpA的B细胞抗原表位,利用神经网络法与MHC-Ⅱ类分子结合肽在线预测程序预测OmpA的CTL和Th细胞抗原表位,采用DNASTAR.Lasergene.v 7.1拼接获得优势抗原表位。进化关系结果显示,OmpA在肠道菌属间遗传进化关系较近,OmpA抗体可能为不同种肠道细菌的感染提供交叉免疫保护。OmpA为亲水性蛋白质,第1—21位氨基酸为信号肽位置,具跨膜结构。OmpA的二级结构中以无规则卷曲(45.66%)、α-螺旋(31.79%)、β-片层(16.18%)和β-转角(6.36%)为主,其三级结构为桶状结构。OmpA与par、coa蛋白之间存在互作。OmpA可能有4个B细胞抗原表位,1个CTL细胞抗原表位,1个Th细胞抗原表位,且重组获得抗原性较好的OmpA表位多肽。

关键词: