河南农业科学 ›› 2015, Vol. 44 ›› Issue (11): 124-128.

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O型口蹄疫病毒VP3蛋白的可溶性表达与反应原性分析

刘运超1,冯丽丽2,赵宝磊1,3,陈玉梅1,4,姬鹏超1,王聚财1,3,邓瑞广1,张改平1,3*   

  1. 1.河南省农业科学院 河南省动物免疫学重点实验室/农业部动物免疫学重点开放实验室,河南 郑州 450002;2.河南省农业科学院 农业经济与信息研究所,河南 郑州 450002;3.河南农业大学 牧医工程学院,河南 郑州450002; 4.郑州大学 基础医学院,河南 郑州 450001
  • 收稿日期:2015-07-21 出版日期:2015-11-15 发布日期:2015-11-15
  • 通讯作者: 张改平(1960-),男,河南内黄人,院士,博士,主要从事动物疫病免疫机制与疫苗研究。E-mail:zhanggaiping2003@163.com
  • 作者简介:刘运超(1982-),男,河南周口人,助理研究员,博士,主要从事动物疫病与疫苗研究。E-mail:yunchaoliu2012@163.com
  • 基金资助:
    中国博士后科学基金项目(2013M541980);河南省重大科技专项(141100110100);河南省基础前瞻类项目(非粮油)(20141644)

  • Received:2015-07-21 Published:2015-11-15 Online:2015-11-15

摘要:  

按照大肠杆菌密码子偏爱性优化合成了O型口蹄疫病毒(FMDV)结构蛋白VP3基因,将该基因亚克隆到原核表达载体pE-SUMO中,构建重组表达质粒pSUMO-VP3,将重组质粒转化大肠杆菌BL21 (DE3)并诱导SUMO-VP3融合蛋白表达,在IPTG浓度0.1 mmol/L、温度16 ℃、诱导8 h时融合蛋白表达量最高。SDS-PAGE电泳及Western blot结果表明,pESUMO-VP3重组表达载体获得的融合蛋白以可溶性表达为主,且融合蛋白均可被FMDV阳性血清识别,反应原性良好。

关键词: 口蹄疫病毒, 结构蛋白VP3, 蛋白可溶性表达, SUMO标签