摘要： 为了研究OsLEA5c蛋白对其他蛋白的保护效应，在大肠杆菌DL21中异源表达OsLEA5c蛋白，采用HiTrapTM chelating HP层析柱纯化OsLEA5c蛋白。纯化的OsLEA5c蛋白用于高温、脱水和冻融胁迫下对乳酸脱氢酶的保护效应研究。结果表明，在PBS缓冲体系中，50 ℃处理10、20、30 min后，乳酸脱氢酶的活性分别残留43.20%、24.53%、17.55%；而按1∶1的质量比加入纯化的OsLEA5c蛋白后，乳酸脱氢酶活性分别保留85.77%、74.24%、65.27%。干燥脱水5 h后，乳酸脱氢酶活性仅保留2.55%～4.19%；按2∶〖KG-*2〗1、5∶1和10∶1的质量比加入OsLEA5c蛋白，乳酸脱氢酶活性分别保留17.59%、24.73%、36.39%。反复冻融5次，乳酸脱氢酶活性残留9.41%～12.14%；而按2∶1、5∶1和10∶1的质量比加入纯化的OsLEA5c蛋白，乳酸脱氢酶活性分别保留28.09%、69.44%、95.16%。表明OsLEA5c蛋白对其他蛋白质具有保护作用，能减少高温、脱水和冻融胁迫对蛋白质的损伤。

关键词: 胚胎发育后期丰富蛋白, OsLEA5c蛋白； 乳酸脱氢酶； 蛋白质活性