为制备具有免疫原性的猪瘟病毒E2蛋白，应用在大肠杆菌表达E2蛋白，并对其进行纯化及免疫原性分析。将E2基因插入原核表达载体pET-28a，构建重组质粒pET-28a-E2，将其转化至大肠杆菌BL21（DE3）感受态细胞进行诱导表达，SDS-PAGE电泳和Westernblot分析结果显示，成功表达了可溶性E2蛋白。对IPTG浓度及诱导温度和时间进行优化，结果显示，IPTG终浓度为0.1 mmol/L时，18 ℃条件下诱导表达20 h，E2蛋白的可溶表达量最高。通过分子筛一步纯化E2蛋白，其终质量浓度为0.5 g/L。Westernblot分析和间接ELISA结果显示，纯化后的E2蛋白在变性及非变性条件下都能够被猪瘟阳性血清特异性识别，表明纯化后的E2蛋白活性良好。将纯化后的E2蛋白添加弗氏佐剂乳化后免疫BALB/C小鼠，采集血清进行病毒中和试验，结果显示，免疫后56 d产生较高水平的中和抗体，表明E2蛋白免疫原性良好。综上，成功利用大肠杆菌BL21（DE3）菌株表达了可溶性E2蛋白，且纯化后的E2蛋白免疫原性良好。
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